ზუსტი დამთხვევა
ორიგინალის ენა
ქვეკორპუსები
ჯგუფები
კრებულები
ტიპები
ჟანრები
დარგები
გამომცემლობები
ავტორები
მთარგმნელები
გამოცემულია
წლიდან
წლამდე
თარგმნილია
წლიდან
წლამდე
წინა შემდეგი
2961.
ბიოლოგია | თავი VIII
ფერმენტულ რეაქციაში სუბსტრატი აქტიურ საიტს უკავშირდება.
In an enzymatic reaction, the substrate binds to the active site.
2962.
ბიოლოგია | თავი VIII
უმრავლეს შემთხვევაში, აქტიური საიტი სუბსტრატს აკავებს სუსტი ურთიერთქმედებით, მაგ., წყალბადური და იონური ბმებით.
In most cases, the substrate is held in the active site by weak Interactions, such as hydrogen bonds and ionic bonds.
2963.
ბიოლოგია | თავი VIII
რამდენიმე ამინომჟავასგან შემდგარი გვერდითი ჯაჭვები (R ჯგუფები), რომლებიც აქტიურ საიტს ქმნის, სუბსტრატის პროდუქტად კონვერსიას აკატალიზებს და პროდუქტი სცილდება აქტიურ ცენტრს.
Side chains (R groups) of a few of the amino acids that make up the active site catalyze the conversion of substrate to product, and the product departs from the active site.
2964.
ბიოლოგია | თავი VIII
შემდეგ, ფერმენტი თავისუფალია და შეუძლია აქტიურ ცენტრს სუბსტრატის მეორე მოლეკულა მიუერთოს.
The enzyme is then free to take another substrate molecule into its active site.
2965.
ბიოლოგია | თავი VIII
რეაქციებში, რომლებშიც ორი ან მეტი რეაგენტი მონაწილეობს, აქტიური საიტი თავდაპირველად წარმოადგენს მატრიცას სუბსტრატებისთვის, რათა მათ რეაქციისთვის საჭირო ორიენტაცია მიიღონ.
First, in reactions involving two or more reactants, the active site provides a template for the substrates to come together in the proper orientation for a reaction to occur between chem.
2966.
ბიოლოგია | თავი VIII
მესამე, აქტიური საიტი აგრეთვე უზრუნველყოფს მიკროგარემოს, რომელიც უფრო ხელშემწყობი იქნება რეაქციის გარკვეული ტიპისთვის, ვიდრე იქნებოდა თვითონ ხსნარი ფერმენტის გარეშე.
Third, the active site may also provide a microenvironment that is more conducive to a particular type of reaction than the solution itself would be without the enzyme.
2967.
ბიოლოგია | თავი VIII
მაგ., თუ აქტიურ ცენტრს აქვს ამინომჟავები მჟავური გვერდითი ჯაჭვებით (R ჯგუფები), აქტიური საიტი შეიძლება იყოს ჯიბე დაბალი pH-ით, სხვა მხრივ, ნეიტრალური უჯრედისთვის.
For example, if the active site has amino acids with acidic side chains (R groups), the active site may be a pocket of low pH in an otherwise neutral cell.
2968.
ბიოლოგია | თავი VIII
კატალიზის მეოთხე მექანიზმი ქიმიურ რეაქციაში აქტიური ცენტრის პირდაპირი მონაწილეობაა.
A fourth mechanism of catalysis is the direct participation of the active site in the chemical reaction.
2969.
ბიოლოგია | თავი VIII
რეაქციის მომდევნო საფეხურზე გვერდითი ჯაჭვები თავდაპირველ მდგომარეობამდე აღდგება; ამგვარად, აქტიური ცენტრი ისეთივე რჩება, როგორიც ადრე იყო.
Subsequent steps of the reaction restore the side chains to their original states, so the active site is the same after the reaction as it was before.
2970.
ბიოლოგია | თავი VIII
რაც უფრო მეტია სუბსტრატის მოლეკულა, მით უფრო ხშირად აღწევს იგი ფერმენტის მოლეკულების აქტიურ საიტებს.
The more substrate molecules are available, the more frequently they access the active sites of the enzyme molecules.
2971.
ბიოლოგია | თავი VIII
გარკვეული თვალსაზრისით, სუბსტრატის კონცენტრაცია საკმაოდ მაღალი იქნება იმისთვის, რომ ფერმენტის ყველა მოლეკულის აქტიური ცენტრი დაკავებული იყოს.
At some point, the concentration of substrate will be high enough that all enzyme molecules have their active sites engaged.
2972.
ბიოლოგია | თავი VIII
როგორც კი პროდუქტი ტოვებს აქტიურ ცენტრს, მასში სუბსტრატის მეორე მოლეკულა შედის.
As soon as the product exits an active site, another substrate molecule enters.
2973.
ბიოლოგია | თავი VIII
ამბობენ, რომ სუბსტრატის ამ კონცენტრაციაზე ფერმენტი გაჯერებულია, ხოლო რეაქციის სიჩქარე განისაზღვრება იმ სიჩქარით, რომლითაც აქტიური ცენტრი სუბსტრატს პროდუქტად გარდაქმნის.
At this substrate concentration, the enzyme is said to be saturated, and the rate of the reaction is determined by the speed at which the active site can convert substrate to product.
2974.
ბიოლოგია | თავი VIII
შეგახსენებთ, რომ ტემპერატურის მატებასთან ერთად ნაწილობრივ იზრდება ფერმენტული რეაქციის სიჩქარე, რაც იმითაა განპირობებული, რომ მოლეკულების სწრაფი მოძრაობისას სუბსტრატები უფრო ხშირად ეჯახება აქტიურ საიტებს.
Up to a point, the rate of an enzymatic reaction increases with increasing temperature, partly because substrates collide with active sites more frequently when the molecules move rapidly.
2975.
ბიოლოგია | თავი VIII
ზოგიერთი შექცევადი ინჰიბიტორი ნორმალური სუბსტრატის მოლეკულის მსგავსია და კონკურენციას უწევს მას აქტიურ ცენტრში შესასვლელად.
Some reversible inhibitors resemble the normal substrate molecule and compete for admission into the active site.
2976.
ბიოლოგია | თავი VIII
ეს მსგავსება, რომელსაც კონკურენტული ინჰიბირება ეწოდება, აქტიურ ცენტრში სუბსტრატების შეღწევის ბლოკირების საშუალებით ამცირებს ფერმენტების პროდუქტიულობას.
These mimics, called competitive inhibitors, reduce the productivity of enzymes by blocking substrates from entering active sites.
2977.
ბიოლოგია | თავი VIII
ამ სახის ინჰიბირის დაძლევა შესაძლებელია სუბსტრატის კონცენტრაციის გაზრდით, რადგან როგორც კი აქტიური საიტი მისაწვდომი ხდება, საიტის შესასვლელის ირგვლივ ინჰიბიტორის მოლეკულებთან შედარებით სუბსტრატის მეტი მოლეკულა იყრის თავს.
This kind of inhibition can be overcome by increasing the concentration of substrate so that as active sites become available, more substrate molecules than inhibitor molecules are around to gain entry to the sites.
2978.
ბიოლოგია | თავი VIII
და პირიქით, არაკონკურენტული ინჰიბიტორები პირდაპირ კონკურენციას არ უწევენ სუბსტრატს ფერმენტის აქტიურ ცენტრთან დაკავშირებისას.
In contrast, noncompetitive inhibitors do not directly compete with the substrate to bind to the enzyme at the active Site.
2979.
ბიოლოგია | თავი VIII
ეს ურთიერთქმედება აიძულებს ფერმენტის მოლეკულას, შეიცვალოს ფორმა და სუბსტრატის პროდუქტად კონვერსიისას აქტიურ საიტს იგი ნაკლებ ეფექტურს ხდის.
This interaction causes the enzyme molecule to change its shape, rendering the active site less effective at catalyzing the conversion of substrate to product.
2980.
ბიოლოგია | თავი VIII
ეს მცირე მოლეკულა შეუქცევადად უკავშირდება ამინომჟავა სერინის ჯგუფს, რომელიც აცეტილქოლინესთერაზას აქტიურ საიტში გვხვდება. ეს ფერმენტი მნიშვნელოვანია ნერვული სისტემისთვის.
This small molecule binds covalently to the R group on the amino acid serine, which is found in the active site of acetylcholinesterase, an enzyme important in the nervous system.
წინა შემდეგი